| Ubicación: | Unidad de Morfología y Función |
| Teléfonos: | 55 56 23 12 60 y 55 59 64 76 80 |
| Responsable del Laboratorio: | Dr. Roberto Velasco García Profesor Titular “C” robertvela2001@yahoo.com.mx |
| Académicos incorporados al laboratorio: | M. en C. María del Rocío Vargas Martínez Profesora Asociada “B” procionida@yahoo.com.mx |
| Técnicos académicos adscritos al Laboratorio: | Dra. Edaena Benítez Rangel Técnico Académico Titular “A, T. C. edabenitez@gmail.com |
| Líneas principales de los académicos incorporados: | Caracterización bioquímico-estructural de la enzima glucosa-6-fosfato deshidrogenasa de Pseudomonas aeruginosa. Caracterización estructural y funcional del represor transcripcional HexR de Pseudomonas aeruginosa. |
En el Laboratorio de Osmorregulación de la FES Iztacala estudiamos la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa de Pseudomonas aeruginosa (G6PDHPa), una enzima productora del NADPH que este microorganismo requiere para enfrentar el estrés oxidativo cuando invade al humano. En la búsqueda de sustancias que ayudarían a controlar las infecciones que el patógeno provoca, el papel que juega esta enzima nos ha llevado a considerarla un potencial blanco. Además de explorar posibles inhibidores de su actividad, también investigamos sustancias y condiciones que podrían afectar su estabilidad estructural.
Otros puntos de G6PDHPa que abordamos tienen que ver con la dilucidación de su estructura tridimensional y el conocimiento de los residuos de aminoácidos que podrían ser importantes para su estructura y su función.
En otra investigación paralela al estudio de G6PDHPa recientemente clonamos el gen hexR de P. aeruginosa, y sobreexpresamos y purificamos desde E. coli la proteína HexRPa recombinante. Se ha propuesto, para otras especies bacterianas, que esta proteína regula transcripcionalmente la expresión de zwf, que codifica para G6PDHPa, y la de otros genes que se encuentran en el mismo operón y que codifican para enzimas que participan en el mismo ciclo metabólico que G6PDHPa, denominado de EDEMP. En breve iniciaremos la caracterización estructural y funcional de HexRPa para conocer si en P. aeruginosa juega el mismo papel que en otras especies.
Velasco-García, R. and Vargas-Martínez, R. (2012). The study of protein–protein interactions in bacteria. Can. J. Microbiol., 58, 1241–1257. https://doi.org/10.1139/w2012-104
Kevin E. Acero-Navarro, K. E., Jiménez-Ramírez, M., Villalobos, M. A., Vargas-Martínez, R., Perales-Vela, H. V. and Velasco-García, R. (2018). Cloning, overexpression, and purification of glucose-6-phosphate dehydrogenase of Pseudomonas aeruginosa. Protein Expression and Purification, 142, 53-61.
https://doi.org/10.1016/j.pep.2017.10.004
Garrido, F., Pacheco, M., Vargas-Martínez, R., Velasco-García, R., Jorge, I., Serrano, H., Portillo, F., Vázquez, J. and Pajares M. A. (2018). Identification of hepatic protein-protein interaction targets for betaine homocysteine S-methyltransferase. Plos One, 13(6), e0199472.
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0199472
Benítez-Rangel, E., Rodríguez-Hernández, A. and Velasco-García, R. (2020). The substrate of the glucose-6-phosphate dehydrogenase of Pseudomonas aeruginosa provides structural stability. BBA-Proteins and Proteomics 1868, 140331.
https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2019.140331
| Perfil de ingreso de potenciales tesistas: | Los alumnos que pretendan ingresar como tesistas al Laboratorio de Osmorregulación deberán cumplir, preferentemente, con lo siguiente: • Interesarse en el estudio de la estructura y la función de proteínas y enzimas • Ser alumno regular (no adeudar materias) • Contar con un promedio mínimo de ocho (8.0) • Cursar las asignaturas LICyT VII y LICyT VIII en el laboratorio de Osmorregulación, con la finalidad de realizar durante los semestres 7º y 8º el trabajo de tesis. |
| Datos de Servicio Social: | “ACTIVIDADES DE APOYO AL ESTUDIO BIOQUÍMICO ESTRUCTURAL DE LA ENZIMA GLUCOSA-6-FOSFATO DESHIDROGENASA (G6PDH) DE PSEUDOMONAS AERUGINOSA Y SU INTERACCIÓN CON EFECTORES E INHIBIDORES DE SU ACTIVIDAD”. CLAVE 2020-12/63-33 ACTIVIDADES: • Preparación de medios para cultivo de bacterias. • Obtención de variantes enzimáticas por mutagénesis sitio-específica. • Cultivo de bacterias transformantes y sobreexpresión de proteínas recombinantes. • Purificación y conservación de enzimas recombinantes. |